⑴ 化學培訓後的心得和體會怎麼寫
聽到什麼就寫什麼唄，最後總結即可！
⑵ 蛋白質化學學習心得1000字
化學物質與蛋白質的相互作用 化學物質與蛋白質的的沉澱作用 沉澱作用的類型 可逆沉澱 定義： 在溫和條件下， 通過改變溶液的 pH 或電荷狀況， 使蛋白質從膠體溶液中沉澱分離。 蛋白質在沉澱過程中， 結構和性質都沒有發生變化， 在適當條件下， 可以重新溶解形成溶液， 所以這種沉澱又稱為非變類型： 可逆沉澱是分離和純化蛋白質的基本方法， 如等電點沉澱法、 鹽析法和有機溶劑沉澱法等。 不可逆沉澱 定義： 在強烈沉澱條件下， 不僅破壞了 蛋白質膠體的溶液的穩定性， 而且也破壞了蛋白質的結構和性質， 產生的蛋白質沉澱不可能再溶解於水。 由於沉澱過程中發生了蛋白質結構和性質的變化， 所以又稱為變性沉澱。 類型： 加熱沉澱、 強酸鹼沉澱、 重金屬鹽沉澱等 沉澱劑的類型 無機物沉澱 鹽析 定義： 低濃度的中性鹽可以增加蛋白質的溶解度， 此現象叫鹽溶。 繼續向蛋白質溶液中加入大量的中性鹽（硫酸銨、 硫酸鈉、 氯化鈉） 使蛋白質沉澱析出的現象叫做鹽析（水與離子的相互作用增加了蛋白質表面的疏水補丁的相互作用； 同時瓦解了 以電荷為基礎的蛋白質分子之間的作用） 。 鹽析方程： lgS=lgS0-KSI S0 -離子強度為零時的溶解度 S-蛋白質在某一離子強度溶液中的溶解度 KS -鹽析常數 第一類： Mn2+、 Fe2+、 Co2+、 Ni2+、 Cu2+、 Zn2+、 Cd2+,能和蛋白質分子表面的羧基、氨基、 咪唑基、 胍基等側鏈結合 第二類： Ca2+、 Ba2+、 Mg2+、 Pb2+、 能和蛋白質分子表面的羧基結合， 但不能和含氮化合物結合 金屬離子沉澱法 第三類： Ag2+、 Hg2+、 Pb2+、 能和蛋白質分子表面的巰基等側鏈相結合 優點： 在稀溶液中對蛋白質有較強的沉澱能力。 處理後殘余的金屬離子可以用離子交換樹脂和螯合劑除去。 等電點沉澱 定義： 在低的離子強度下， 用無機或有機酸鹼調 PH 至等電點， 使蛋白質所帶靜電荷為零， 能大大降低其溶解度。 （適用於巰水性較強的蛋白質。 ） 主要優點： 很多蛋白質的等電點都在偏酸范圍內， 而無機酸通常較廉價， 並且某些酸， 如磷酸、 鹽酸、 和硫酸的應用能為蛋白質食品所允許。 同時， 常可直接進行其他純化操作， 無需將殘余的酸除去。 主要缺點： 酸化時易使蛋白質失活， 這是由於蛋白質對於低 PH 比較敏感所致。 有機物沉澱 優點： 溶劑容易蒸發除去， 不會殘留在成品中， 因此適用於制備食品蛋白質。 而且有機溶劑密度低， 與沉澱物密度差大， 便於離心分離。 原理： 加入有機溶劑於蛋白質溶液中產生多種效應， 這些效應結合起來使蛋白質沉澱。 主要效應是水活度的降低。 （最常用的溶劑是乙醇和丙酮） 有機溶劑 缺點： 容易使蛋白質變性失活， 且有機溶劑易燃、 易爆、 安全要求高。 酚類化合物 定義： 當蛋白質溶液 PH 小於其等電點時， 蛋白質顆粒帶有正電荷， 容易與酚類化合物或有機酸酸根所帶的負電荷發生作用生成不溶性鹽而沉澱。 （這類化合物包括鞣酸、 苦味酸、 三氯乙酸、 磺醯水楊酸等） 聚合物沉澱 及有機酸沉澱 非離子型聚合物 定義： 許多非離子型聚合物， 包括聚乙二醇（PEG） 可用來進行選擇性沉澱以純化蛋白質。 聚合物的作用認為與有機溶劑相似， 能降低水化物， 使蛋白質沉澱。 PDE 的使用:低分子量的蛋白質沉澱加入大量 PDE， 反之亦然。 所用的 PDE 的濃度通常為 20%， 濃度再高，會使粘度增大， 造成沉澱的回收比較困難。 且其不必除去。 聚電解質沉澱法 定義： 有一些離子型多糖化合物可應用於沉澱食品蛋白質。 如羧甲基纖維素， 海藻酸鹽、 果膠酸鹽、 卡拉膠等。 原理： 主要作用力是靜電引力。 （加入量不能太多， 否則會引起膠融作用而重新溶解。 ） 化學物質對蛋白質的穩定作用 蛋 白質 不可 逆失 活的 化學 因素 強酸和強鹼： 強的無機酸鹼以及有機酸鹼都可以改變蛋白質的 pH,引起蛋白質表面必須基團的電離； 由於各氨基酸殘基所帶電荷的相互吸引或者相互排斥使蛋白質的空間結構發生較大變化， 造成蛋白質分子聚集， 導致不可逆失活； 在強酸、 強鹼條件下， 肽鍵也容易發生斷裂。 氧化劑： 各種氧化劑能夠氧化芳香族側鏈的氨基酸以及甲硫氨酸、 半胱氨酸、 和胱氨酸殘基； 分子氧、 過氧化氫氧自由基等是最常見的氧化劑。 在生物體內， 蛋白質的失活主要是通過活性氧（羥基自由基、 超氧離子、 過氧化氫、 過氧化物等來完成的。 ） 去 污 劑 和 活性表面劑： 離子表面活性劑： 陰離子： 如 SDS(十二烷基硫酸鈉)陽離子： 癸基三甲基氯化銨、 十六烷基三甲基氯化銨等， 對蛋白質的變形能力比陰離子弱。 非離子去污劑： 通常不能使蛋白質變性。 變性劑 脲和鹽酸胍： 高濃度的脲（8~10mol/L） 和鹽酸胍（6mol/L） 與蛋白質多肽鏈作用， 破壞蛋白質分子內維持其二級結構和高級結構的氫鍵， 引起蛋白質不可逆失活。 有機溶劑： 取代蛋白質表面的結合水， 並通過疏水作用與蛋白質結合， 改變溶液的介電常數， 從而影響維持蛋白質天然構想的非共價力的平衡。 螯合劑： EDTA 與金屬離子形成配位聚合物， 從而使酶失去金屬輔助因子， 從而導致酶或者蛋白質的構想發生較大的改變， 導致蛋白質不可逆失活。 重 金 屬 離 子和巰基試劑 重金屬離子： （如 Hg2+、 Cd2+、 Pb2+等） 能與能與蛋白質分子中的半胱氨酸的巰基、 組氨酸的咪唑基、 色氨酸的吲哚基反應， 使蛋白質不可逆失活。 巰基試劑： （如巰基乙醇） 通過還原蛋白質分子內的二硫鍵使蛋白質失活（一般可逆） 。 低分子量的含二硫鍵的試劑可以與蛋白質分子中的的巰基作用， 使蛋白質失活。 蛋白質的穩定 常 用 方法：固化法： 將酶或者蛋白質多點連接於載體上。 添加劑： 保護蛋白質不受氧化劑氧化， 不受變性劑變性 化學修飾： 共價交聯， 使蛋白質構想固化。 添加劑 共溶劑： 糖類、 醇、 氨基酸及其衍生物、 無機鹽、 甘油、 多聚物（如聚乙二醇） 等被稱為蛋白質共溶劑。 其改變溶液的熱力學性質， 在蛋白質表面完全水化和共溶劑完全結合之間建立平衡， 使天然蛋白質穩定性增強， 理論上成為優先排阻作用。 抗氧化劑和還原劑： 蛋白質表面的半胱氨酸極容易被空氣中的氧緩慢氧化而變成次磺酸或者二硫化物， 從而使蛋白質的電荷或者形狀發生改變而失活。 （加入一些巰基試劑或者植物蛋白質課防止這種氧化。 ） 底物、 輔酶： 一些酶可以被底物、 輔酶或者競爭性抑制劑及反應產物所穩定。 其可能是降低活性中心的能量水平， 使酶趨於穩定。 金屬離子： 如 Ca2+的存在可以穩定枯草桿菌蛋白酶、 灰色鏈絲菌蛋白酶和胰蛋白酶等， Ca2+與這些蛋白質的結合相當於與底物結合。 重金屬離子可能引起酶活性抑制。 都具有長鏈疏水尾 和 親水的 極性頭 具有兩個反應活性部位的雙功能基團 同行雙功能試劑： 兩端具有相同的活性反應基團， 如 N-羥基琥珀醯亞胺酯， 二硝基氟苯、 雙亞胺基酯等對氨基有專一性， 戊二醛也可與羥基反應。 異性雙功能交聯劑： 一端與氨基作用， 另一端與巰基作用（用碳二亞胺做交聯劑， 第二個反應基團是羧基） 。 可被光活化的交聯劑： 一端先於蛋白質反應， 經光照後， 另一端再產生一個活性基團， 如碳烯或者氮烯， 他們具有較高反應性，沒有專一性。 可裂解型交聯劑: 不可裂解型交聯劑 化學交聯劑 化學物質對蛋白質側鏈基團的共價修飾作用外源化合物與生物大分子相互作用主要兩個方式 共價結合： 當外源化合物的活性代謝產物與細胞內重要生物大分子共價結合時， 發生烷基化或芳基化，導致 DNA 損傷， 蛋白質正常功能喪失， 乃至細胞的損傷和死亡。 非共價結合 生物體內蛋白質加合物的形成 可與蛋白質發生反應的化合物（課本 148 頁表格） ： 除少數烷化劑外， 絕大多數外源化合物需經體內代謝活化， 轉為親電子的活性代謝物再與細胞內生物大分子的親核部位和基團發生共價結合。 蛋白質分子中的可反應基團： 氨基酸分子中的氨基和羧基、 絲氨酸和蘇氨酸特有的羥基、 半胱氨酸分子中的巰基， 精氨酸分子中的胍基、 組氨酸分子中的咪唑基、 酪氨酸分子內中的酚基、 色氨酸分子中的吲哚基。 這些部位與源化合物發生共價結合， 會影響蛋白質的結構和功能。 與蛋白質的共價結合： 白蛋白是血液和組織間質中的主要蛋白質， 也是脂肪酸、 內源性（生物體內存在） 化合物及外源性（非生物體內存在） 化合物運輸的主要載體， 容易與終致癌物結合形成共價加合物。 與血紅蛋白共價結合： 外援化合物進入血液後， 可與紅細胞膜結合而進入紅細胞內與血紅蛋白發生共價結合。 與細胞內蛋白質發生共價結合： 進入體內的外源化合物或其代謝產物可與漿胞、 質膜以及細胞核內的蛋白質發生共價結合形成加合物。 （如溴苯一種重要的肝臟毒物） ； 有些非遺傳毒性致癌物與漿胞蛋白或者核蛋白共價結合， 對細胞造成不利影響。 特定的氨基酸殘基側鏈基團的修飾 蛋白質側鏈基團的修飾是通過選擇性的試劑或親和標記試劑與蛋白質分子側鏈上特定的功能基團發生化合反應來實現的。 修飾試劑的作用不專一， 不但與蛋白質必須基團作用， 也和非必須基團作用。 巰基化學修飾 烷基化試劑是一種重要的巰基修飾試劑， 尤其是碘乙酸和碘乙醯胺， 可用於多肽鏈氨基酸順序分析過程中防止半胱氨酸的氧化。 N-乙基馬來醯亞胺： 有較強的專一性， 伴隨光變化， 容易通過光吸收變化確定反應程度。 5,5`-二硫-2-硝基苯甲酸（DTNB） ： 又稱 Ellman 試劑， 最常用的巰基修飾試劑， 可通過光吸收變化確定反應程度 有機汞試劑： 最常用對氯汞苯甲酸， 溶於水中形成羥基衍生物， 與巰基相互作用時在 255nm 處光吸收具有較大的增強效應。 氨基化學修飾： 賴氨酸殘基可被選擇性修飾， 三硝基苯磺酸（TNBS） 與賴氨酸殘基發生反應， 在 420nm 處和 367nm 處有光吸收 羧基化學修飾： 水溶性的碳化二亞胺類化學物可修飾蛋白質分子中的羧基基團 咪唑基的化學修飾： 組氨酸殘基的咪唑基課通過氮原子的烷基化或碳原子的親核取代來修飾， 常用焦炭酸（DPC） 二乙脂來修飾 酚和脂肪族羥基的化學修飾： 四硝基甲烷(TNM)可用於修飾絡氨酸殘基， 產生離子化的發色基團——3-硝基絡氨酸衍生物。 胍基的化學修飾： 苯乙二醛： 兩分子苯乙二醛與一份子精氨酸殘基不可逆結合。 精氨酸殘舊修飾試劑（如 4-羥基-3-硝基苯乙二醛） 可使被修飾的精氨酸殘基在 405nm 處具有光吸收。 對硝基苯乙二醛修飾精氨酸殘基可以得到唯一產物。 親和性標記： 對於底物或者配體的結合部位具有一定親和性， 因而能夠結合選擇性的結合在蛋白質的表面上的特定部位； 由於它們的化合反應性， 這類類似物能夠與蛋白質分子共價結合； 這類反應試劑具有飽和性， 與底物或者天然配體競爭蛋白質的結合位點。 主要有光親和標記和自殺性抑制劑兩種類型， 自殺性抑制劑作為底物沒有反應活性。 丁二酮和 1,2-環己二酮與胍基反應可逆生成精氨酸-丁二酮復合物， 該物與硼酸結合穩定。 蛋白質光譜探針 蛋白質吸光探針 金屬探針 雙縮脲法： 雙縮脲與鹼性溶液中與二價銅離子生成紫紅色化合物， 具有 2 個和 2 個以上化合物都具有雙縮脲反應， 紫紅色化合物可在 540nm 處測量吸光度 Folin-Lowry 法： Lowry 等將雙縮脲試劑和 Folin 酚試劑結合使用， 在蛋白質發生雙縮脲反應之後， 再和 Folin 酚試劑反應， 此試劑在鹼性條件下被蛋白質中絡氨酸的酚基還原， 生成顏色更深的化合物， 可在 640nm 處測量。 雙辛可寧酸法（BCA 法） ： 在鹼性條件下， 蛋白質分子中的肽鍵與銅離子反應生成 Cu（I） 、 Cu(I)再與 BCA 反應形成紫色絡合物， 在 565nm 測量吸光度。 染料探針 原理： 利用蛋白質和染料結合成沉澱或者改變結合燃料的光吸收特性， 藉助燃料顏色的顏色的減退或減退變化的程度來測定蛋白質的含量。 溴酚藍： 該試劑顏色對比度為 160nm， 反應在 pH3.2 左右進行， 在 600nm 測量吸光度。 溴甲酚綠： 對比度約為 170nm， 反應在 pH4.2 進行， 628nm 測量吸光度。 考馬斯亮藍： 在酸性條件下， 考馬斯亮藍與蛋白質結合。 其吸收高峰從 465nm 移至 595nm， 顏色由棕黃色轉為深藍色 蛋白質熒光探針 蛋白質光散射探針 蛋白質分子中存在絡氨酸、 色氨酸、 苯丙氨酸殘基， 能夠吸收 270~300nm 的紫外光而發出紫外熒光。 小分子配體能與蛋白質發生相互作用， 導致蛋白質熒光的淬滅， 利用小分子配體對蛋白質內源性熒光的淬滅這一現象可以確定蛋白質與小分子配體的作用類型及結合部位。 作為一個好的熒光探針滿足的條件 1.探針分子與蛋白質分子的某一微區必須有特異性的結合， 並且結合比較牢固； 2.探針的熒光必須對環境條件敏感 3.蛋白質分子與探針結合後不影響其原來的結構和特性。
⑶ 學習化學的心得體會
化學雖然是理科，但是有很多東西需要記，它既是腦力活，也需體力活。下內面結合我學習化學的容經驗，談談學習化學的方法，希望能給你一些幫助。首先，課前預習，上課認真聽老師講課，認真觀看老師在課堂上做的一些演示實驗，結合課本和老師講的，加深對一些典型的化學反應和實質的理解。課後的溫習也很重要，能對課堂上學習的知識加深理解。其次，有不懂的就問同學，問老師，多和老師同學討論，在討論中解決問題，同時也能開拓自己的思路，提升自己思維的方式。最後，就是記憶，一些重要的化學式，化學反應，反應條件，特殊的性質，特殊的顏色，特殊的顏色，這些都應該記憶。多看書，鑽研教材，在理解的基礎上記憶是效果最好的。另外好好利用元素周期表，從中發現一些規律，這樣記憶起來就更好了。
⑷ 學習了化學以後的心得和感受
第一：先來背會元素周期表源1到36號元素，最好連分子質量數也背下來！第二：課本後面那個鹽類水解表也背下來，對電解，水解很有用，還能提高寫化學式的應變能力，所以這個表也一定要熟悉。第三：收集化學式，把同類的化學式堆在一起。最後肯定就少不了看書做練習了！希望你化學成績更上一層樓！
⑸ 化工培訓心得1000字
為期一年的化工專業培訓已順利結束，一年來在安監總局的精心安排下、在化工大學專家教授的悉心輔導下，自己能夠克服年齡偏大、家庭現實問題多等不利因素，自覺遵守學習班的各項規定，潛心學習、廣泛交流、深入研究，圓滿完成了化學類、化工類、設備與控制類、管理類等四個大類，20多門課程、1600多個學時的學習任務，三次深入工廠進行實習。
通過一系列的教學活動，使自己的化工專業基礎知識得到了強化、視野得到了拓寬、利用專業知識分析安全生產問題的能力有了新的提高，為今後的安全監管工作奠定了堅實的基礎，收到了較好的學習效果。現將主要情況交流如下：
一、學習基本情況
一是系統地學習無機化學、有機化學、高分子化學、高分子物理和安全化學等化學類基礎課程。通過學習對無機物、有機物和高分子化合物的物理、化學性質、結構、反應類型、合成及制備，對它們有了全面的了解，掌握了結構決定性質這一基本原理，從而能夠從微觀的分子、原子結構來分析物質的危險性;掌握了物質的化學穩定性，一是看物質是否容易分解，二是看與它接觸環境中的物質是否發生反應。從宏觀熱力學的穩定性來看就是看一個反應是放熱反應還是吸熱反應，如果是放熱反應，就存在不安全因素;而動力學的穩定性主要表現在反應的速率，如果一個反應速度過快，就存在不穩定因素。這些知識為危險化學品的監管奠定了堅實的理論基礎。
二是系統學習了化工單元操作(流體流動、傳熱、傳質)、無機工藝、有機工藝、化學反應工程、聚合物反應工藝等化工類基礎課程。通過學習掌握了化工生產中流體流動、傳熱、傳質過程的基本原理，典型設備的構造和性能，能夠簡單地利用自然科學的原理解釋和分析工程實際問題;了解了「三酸」、「兩鹼」、合成氨和甲醇等典型無機化學品的生產過程，對原料制備、反應過程及產品、典型設備、工藝控制條件和主要危險部位都有了全面了解;掌握了乙烯、丙烯、苯乙烯等典型的有機危險化學品生產工藝及其過程的危險性分析，對乙二醇、聚乙烯、聚丙烯等聚合物生產有了初步的了解;學習了化工過程中主要反應器類型、基本原理、主要結構，能夠結合相應的工藝過程，對反應過程中的安全隱患進行初步分析。
三是完成化工機械基礎、流體機械與過程裝備、壓力容器、危險與可操作性分析、安全系統工程與安全評價、設備失效分析等設備與控制類課程。通過學習對化工設備的材料選擇，設備的受力分析、剛度、強度要求、設備疲勞裂紋萌生機理與規律、應力疲勞與應變疲勞、疲勞裂紋擴展規律、現代抗疲勞設計方法等內容有了一定的了解;掌握了風險的定義、識別，風險的後果和嚴重程度，風險分析的主要方法，能夠較簡潔的從全流程角度分析系統存在的隱患。
四是參加了三次化工企業實習。學習期間，我們先後到燕山石化煉油廠，湖北宜化合成氨廠、氯鹼廠、電石廠，巴陵石化順丁橡膠廠、己內醯胺廠，兗礦集團國宏化工、國泰化工和魯南化肥廠，日照港、青島海晶集團，煙台萬華集團等企業進行了生產實習，了解了國內典型企業安全生產管理體系，主要的生產設備和工藝流程，做到了理論學習與實踐的結合，促進了對理論知識的理解把握，並對化工生產企業的安全監管有了進一步的了解。
五是聽取了十多場專題講座。學習期間，總局危化司、中石化研究院、化工大學等單位的領導和專家就危險化學品監管、《指導意見》、安全生產許可、易制毒化學品監管、石化企業安全設計、廠址選擇、危險與可操作性分析、制葯企業安全生產等內容進行了專題講座，使自己對國內外危險化學品監管形勢、未來發展趨勢和重點有了更深的了解，拓寬了思路、開闊了視野，為今後的安全監管工作打下了堅實的基礎。
二、主要收獲
(一)潛心學習理論、注重實踐鍛煉、化工專業知識得到強化。一年來，自己系統地學習化學、化工、設備和管理等相關內容，並能利用進廠實習的機會對所學的理論知識進行檢驗，並在實踐中深化理論，更好的指導工作，通過這種從理論到實踐，再從實踐到理論的不斷反復，每一次的反復都會得到深化和強化，為今後工作奠定了化工專業基礎。
(二)廣泛開展交流、深入進行思考、安全監管經驗得到積累。這次培訓的34名人員來自22個省、直轄市，既有總局、省直機關的，也有地、市機關的，既有機關處室的，也有一線的執法人員。自己在抓好課堂學習的同時，能夠利用課余時間與兄弟單位的同志廣泛開展執法交流，相互學習、取長補短，並能結合自身實際進行理性思考，積攢了寶貴的實踐經驗。
(三)全面收集資料、注重歸納分類、分析解決問題的能力得到提高。一年的脫產學習，對自己來說是個難得的機會，學校有得天獨厚的資源條件，有老師、有專家、有網路、有圖書館，還有全國各地的安全系統的同行，自己能充分利用有利條件，全面收集與本職工作相關的書籍、資料，認真加以歸納分類，結合工作實際進行分析，使自己分析問題、解決問題的能力有了顯著提高
⑹ 學習化學的心得體會
經常總結，分類比較好記，Fe Al Cu C Si Cl等，還有有機物甲烷 乙烯 乙炔 等然後多做推斷題，公式自然就記住了，其他題目就不用說了