⑴ 化学培训后的心得和体会怎么写
听到什么就写什么呗，最后总结即可！
⑵ 蛋白质化学学习心得1000字
化学物质与蛋白质的相互作用 化学物质与蛋白质的的沉淀作用 沉淀作用的类型 可逆沉淀 定义： 在温和条件下， 通过改变溶液的 pH 或电荷状况， 使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 蛋白质在沉淀过程中， 结构和性质都没有发生变化， 在适当条件下， 可以重新溶解形成溶液， 所以这种沉淀又称为非变类型： 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法， 如等电点沉淀法、 盐析法和有机溶剂沉淀法等。 不可逆沉淀 定义： 在强烈沉淀条件下， 不仅破坏了 蛋白质胶体的溶液的稳定性， 而且也破坏了蛋白质的结构和性质， 产生的蛋白质沉淀不可能再溶解于水。 由于沉淀过程中发生了蛋白质结构和性质的变化， 所以又称为变性沉淀。 类型： 加热沉淀、 强酸碱沉淀、 重金属盐沉淀等 沉淀剂的类型 无机物沉淀 盐析 定义： 低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度， 此现象叫盐溶。 继续向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、 硫酸钠、 氯化钠） 使蛋白质沉淀析出的现象叫做盐析（水与离子的相互作用增加了蛋白质表面的疏水补丁的相互作用； 同时瓦解了 以电荷为基础的蛋白质分子之间的作用） 。 盐析方程： lgS=lgS0-KSI S0 -离子强度为零时的溶解度 S-蛋白质在某一离子强度溶液中的溶解度 KS -盐析常数 第一类： Mn2+、 Fe2+、 Co2+、 Ni2+、 Cu2+、 Zn2+、 Cd2+,能和蛋白质分子表面的羧基、氨基、 咪唑基、 胍基等侧链结合 第二类： Ca2+、 Ba2+、 Mg2+、 Pb2+、 能和蛋白质分子表面的羧基结合， 但不能和含氮化合物结合 金属离子沉淀法 第三类： Ag2+、 Hg2+、 Pb2+、 能和蛋白质分子表面的巯基等侧链相结合 优点： 在稀溶液中对蛋白质有较强的沉淀能力。 处理后残余的金属离子可以用离子交换树脂和螯合剂除去。 等电点沉淀 定义： 在低的离子强度下， 用无机或有机酸碱调 PH 至等电点， 使蛋白质所带静电荷为零， 能大大降低其溶解度。 （适用于巯水性较强的蛋白质。 ） 主要优点： 很多蛋白质的等电点都在偏酸范围内， 而无机酸通常较廉价， 并且某些酸， 如磷酸、 盐酸、 和硫酸的应用能为蛋白质食品所允许。 同时， 常可直接进行其他纯化操作， 无需将残余的酸除去。 主要缺点： 酸化时易使蛋白质失活， 这是由于蛋白质对于低 PH 比较敏感所致。 有机物沉淀 优点： 溶剂容易蒸发除去， 不会残留在成品中， 因此适用于制备食品蛋白质。 而且有机溶剂密度低， 与沉淀物密度差大， 便于离心分离。 原理： 加入有机溶剂于蛋白质溶液中产生多种效应， 这些效应结合起来使蛋白质沉淀。 主要效应是水活度的降低。 （最常用的溶剂是乙醇和丙酮） 有机溶剂 缺点： 容易使蛋白质变性失活， 且有机溶剂易燃、 易爆、 安全要求高。 酚类化合物 定义： 当蛋白质溶液 PH 小于其等电点时， 蛋白质颗粒带有正电荷， 容易与酚类化合物或有机酸酸根所带的负电荷发生作用生成不溶性盐而沉淀。 （这类化合物包括鞣酸、 苦味酸、 三氯乙酸、 磺酰水杨酸等） 聚合物沉淀 及有机酸沉淀 非离子型聚合物 定义： 许多非离子型聚合物， 包括聚乙二醇（PEG） 可用来进行选择性沉淀以纯化蛋白质。 聚合物的作用认为与有机溶剂相似， 能降低水化物， 使蛋白质沉淀。 PDE 的使用:低分子量的蛋白质沉淀加入大量 PDE， 反之亦然。 所用的 PDE 的浓度通常为 20%， 浓度再高，会使粘度增大， 造成沉淀的回收比较困难。 且其不必除去。 聚电解质沉淀法 定义： 有一些离子型多糖化合物可应用于沉淀食品蛋白质。 如羧甲基纤维素， 海藻酸盐、 果胶酸盐、 卡拉胶等。 原理： 主要作用力是静电引力。 （加入量不能太多， 否则会引起胶融作用而重新溶解。 ） 化学物质对蛋白质的稳定作用 蛋 白质 不可 逆失 活的 化学 因素 强酸和强碱： 强的无机酸碱以及有机酸碱都可以改变蛋白质的 pH,引起蛋白质表面必须基团的电离； 由于各氨基酸残基所带电荷的相互吸引或者相互排斥使蛋白质的空间结构发生较大变化， 造成蛋白质分子聚集， 导致不可逆失活； 在强酸、 强碱条件下， 肽键也容易发生断裂。 氧化剂： 各种氧化剂能够氧化芳香族侧链的氨基酸以及甲硫氨酸、 半胱氨酸、 和胱氨酸残基； 分子氧、 过氧化氢氧自由基等是最常见的氧化剂。 在生物体内， 蛋白质的失活主要是通过活性氧（羟基自由基、 超氧离子、 过氧化氢、 过氧化物等来完成的。 ） 去 污 剂 和 活性表面剂： 离子表面活性剂： 阴离子： 如 SDS(十二烷基硫酸钠)阳离子： 癸基三甲基氯化铵、 十六烷基三甲基氯化铵等， 对蛋白质的变形能力比阴离子弱。 非离子去污剂： 通常不能使蛋白质变性。 变性剂 脲和盐酸胍： 高浓度的脲（8~10mol/L） 和盐酸胍（6mol/L） 与蛋白质多肽链作用， 破坏蛋白质分子内维持其二级结构和高级结构的氢键， 引起蛋白质不可逆失活。 有机溶剂： 取代蛋白质表面的结合水， 并通过疏水作用与蛋白质结合， 改变溶液的介电常数， 从而影响维持蛋白质天然构想的非共价力的平衡。 螯合剂： EDTA 与金属离子形成配位聚合物， 从而使酶失去金属辅助因子， 从而导致酶或者蛋白质的构想发生较大的改变， 导致蛋白质不可逆失活。 重 金 属 离 子和巯基试剂 重金属离子： （如 Hg2+、 Cd2+、 Pb2+等） 能与能与蛋白质分子中的半胱氨酸的巯基、 组氨酸的咪唑基、 色氨酸的吲哚基反应， 使蛋白质不可逆失活。 巯基试剂： （如巯基乙醇） 通过还原蛋白质分子内的二硫键使蛋白质失活（一般可逆） 。 低分子量的含二硫键的试剂可以与蛋白质分子中的的巯基作用， 使蛋白质失活。 蛋白质的稳定 常 用 方法：固化法： 将酶或者蛋白质多点连接于载体上。 添加剂： 保护蛋白质不受氧化剂氧化， 不受变性剂变性 化学修饰： 共价交联， 使蛋白质构想固化。 添加剂 共溶剂： 糖类、 醇、 氨基酸及其衍生物、 无机盐、 甘油、 多聚物（如聚乙二醇） 等被称为蛋白质共溶剂。 其改变溶液的热力学性质， 在蛋白质表面完全水化和共溶剂完全结合之间建立平衡， 使天然蛋白质稳定性增强， 理论上成为优先排阻作用。 抗氧化剂和还原剂： 蛋白质表面的半胱氨酸极容易被空气中的氧缓慢氧化而变成次磺酸或者二硫化物， 从而使蛋白质的电荷或者形状发生改变而失活。 （加入一些巯基试剂或者植物蛋白质课防止这种氧化。 ） 底物、 辅酶： 一些酶可以被底物、 辅酶或者竞争性抑制剂及反应产物所稳定。 其可能是降低活性中心的能量水平， 使酶趋于稳定。 金属离子： 如 Ca2+的存在可以稳定枯草杆菌蛋白酶、 灰色链丝菌蛋白酶和胰蛋白酶等， Ca2+与这些蛋白质的结合相当于与底物结合。 重金属离子可能引起酶活性抑制。 都具有长链疏水尾 和 亲水的 极性头 具有两个反应活性部位的双功能基团 同行双功能试剂： 两端具有相同的活性反应基团， 如 N-羟基琥珀酰亚胺酯， 二硝基氟苯、 双亚胺基酯等对氨基有专一性， 戊二醛也可与羟基反应。 异性双功能交联剂： 一端与氨基作用， 另一端与巯基作用（用碳二亚胺做交联剂， 第二个反应基团是羧基） 。 可被光活化的交联剂： 一端先于蛋白质反应， 经光照后， 另一端再产生一个活性基团， 如碳烯或者氮烯， 他们具有较高反应性，没有专一性。 可裂解型交联剂: 不可裂解型交联剂 化学交联剂 化学物质对蛋白质侧链基团的共价修饰作用外源化合物与生物大分子相互作用主要两个方式 共价结合： 当外源化合物的活性代谢产物与细胞内重要生物大分子共价结合时， 发生烷基化或芳基化，导致 DNA 损伤， 蛋白质正常功能丧失， 乃至细胞的损伤和死亡。 非共价结合 生物体内蛋白质加合物的形成 可与蛋白质发生反应的化合物（课本 148 页表格） ： 除少数烷化剂外， 绝大多数外源化合物需经体内代谢活化， 转为亲电子的活性代谢物再与细胞内生物大分子的亲核部位和基团发生共价结合。 蛋白质分子中的可反应基团： 氨基酸分子中的氨基和羧基、 丝氨酸和苏氨酸特有的羟基、 半胱氨酸分子中的巯基， 精氨酸分子中的胍基、 组氨酸分子中的咪唑基、 酪氨酸分子内中的酚基、 色氨酸分子中的吲哚基。 这些部位与源化合物发生共价结合， 会影响蛋白质的结构和功能。 与蛋白质的共价结合： 白蛋白是血液和组织间质中的主要蛋白质， 也是脂肪酸、 内源性（生物体内存在） 化合物及外源性（非生物体内存在） 化合物运输的主要载体， 容易与终致癌物结合形成共价加合物。 与血红蛋白共价结合： 外援化合物进入血液后， 可与红细胞膜结合而进入红细胞内与血红蛋白发生共价结合。 与细胞内蛋白质发生共价结合： 进入体内的外源化合物或其代谢产物可与浆胞、 质膜以及细胞核内的蛋白质发生共价结合形成加合物。 （如溴苯一种重要的肝脏毒物） ； 有些非遗传毒性致癌物与浆胞蛋白或者核蛋白共价结合， 对细胞造成不利影响。 特定的氨基酸残基侧链基团的修饰 蛋白质侧链基团的修饰是通过选择性的试剂或亲和标记试剂与蛋白质分子侧链上特定的功能基团发生化合反应来实现的。 修饰试剂的作用不专一， 不但与蛋白质必须基团作用， 也和非必须基团作用。 巯基化学修饰 烷基化试剂是一种重要的巯基修饰试剂， 尤其是碘乙酸和碘乙酰胺， 可用于多肽链氨基酸顺序分析过程中防止半胱氨酸的氧化。 N-乙基马来酰亚胺： 有较强的专一性， 伴随光变化， 容易通过光吸收变化确定反应程度。 5,5`-二硫-2-硝基苯甲酸（DTNB） ： 又称 Ellman 试剂， 最常用的巯基修饰试剂， 可通过光吸收变化确定反应程度 有机汞试剂： 最常用对氯汞苯甲酸， 溶于水中形成羟基衍生物， 与巯基相互作用时在 255nm 处光吸收具有较大的增强效应。 氨基化学修饰： 赖氨酸残基可被选择性修饰， 三硝基苯磺酸（TNBS） 与赖氨酸残基发生反应， 在 420nm 处和 367nm 处有光吸收 羧基化学修饰： 水溶性的碳化二亚胺类化学物可修饰蛋白质分子中的羧基基团 咪唑基的化学修饰： 组氨酸残基的咪唑基课通过氮原子的烷基化或碳原子的亲核取代来修饰， 常用焦炭酸（DPC） 二乙脂来修饰 酚和脂肪族羟基的化学修饰： 四硝基甲烷(TNM)可用于修饰络氨酸残基， 产生离子化的发色基团——3-硝基络氨酸衍生物。 胍基的化学修饰： 苯乙二醛： 两分子苯乙二醛与一份子精氨酸残基不可逆结合。 精氨酸残旧修饰试剂（如 4-羟基-3-硝基苯乙二醛） 可使被修饰的精氨酸残基在 405nm 处具有光吸收。 对硝基苯乙二醛修饰精氨酸残基可以得到唯一产物。 亲和性标记： 对于底物或者配体的结合部位具有一定亲和性， 因而能够结合选择性的结合在蛋白质的表面上的特定部位； 由于它们的化合反应性， 这类类似物能够与蛋白质分子共价结合； 这类反应试剂具有饱和性， 与底物或者天然配体竞争蛋白质的结合位点。 主要有光亲和标记和自杀性抑制剂两种类型， 自杀性抑制剂作为底物没有反应活性。 丁二酮和 1,2-环己二酮与胍基反应可逆生成精氨酸-丁二酮复合物， 该物与硼酸结合稳定。 蛋白质光谱探针 蛋白质吸光探针 金属探针 双缩脲法： 双缩脲与碱性溶液中与二价铜离子生成紫红色化合物， 具有 2 个和 2 个以上化合物都具有双缩脲反应， 紫红色化合物可在 540nm 处测量吸光度 Folin-Lowry 法： Lowry 等将双缩脲试剂和 Folin 酚试剂结合使用， 在蛋白质发生双缩脲反应之后， 再和 Folin 酚试剂反应， 此试剂在碱性条件下被蛋白质中络氨酸的酚基还原， 生成颜色更深的化合物， 可在 640nm 处测量。 双辛可宁酸法（BCA 法） ： 在碱性条件下， 蛋白质分子中的肽键与铜离子反应生成 Cu（I） 、 Cu(I)再与 BCA 反应形成紫色络合物， 在 565nm 测量吸光度。 染料探针 原理： 利用蛋白质和染料结合成沉淀或者改变结合燃料的光吸收特性， 借助燃料颜色的颜色的减退或减退变化的程度来测定蛋白质的含量。 溴酚蓝： 该试剂颜色对比度为 160nm， 反应在 pH3.2 左右进行， 在 600nm 测量吸光度。 溴甲酚绿： 对比度约为 170nm， 反应在 pH4.2 进行， 628nm 测量吸光度。 考马斯亮蓝： 在酸性条件下， 考马斯亮蓝与蛋白质结合。 其吸收高峰从 465nm 移至 595nm， 颜色由棕黄色转为深蓝色 蛋白质荧光探针 蛋白质光散射探针 蛋白质分子中存在络氨酸、 色氨酸、 苯丙氨酸残基， 能够吸收 270~300nm 的紫外光而发出紫外荧光。 小分子配体能与蛋白质发生相互作用， 导致蛋白质荧光的淬灭， 利用小分子配体对蛋白质内源性荧光的淬灭这一现象可以确定蛋白质与小分子配体的作用类型及结合部位。 作为一个好的荧光探针满足的条件 1.探针分子与蛋白质分子的某一微区必须有特异性的结合， 并且结合比较牢固； 2.探针的荧光必须对环境条件敏感 3.蛋白质分子与探针结合后不影响其原来的结构和特性。
⑶ 学习化学的心得体会
化学虽然是理科，但是有很多东西需要记，它既是脑力活，也需体力活。下内面结合我学习化学的容经验，谈谈学习化学的方法，希望能给你一些帮助。首先，课前预习，上课认真听老师讲课，认真观看老师在课堂上做的一些演示实验，结合课本和老师讲的，加深对一些典型的化学反应和实质的理解。课后的温习也很重要，能对课堂上学习的知识加深理解。其次，有不懂的就问同学，问老师，多和老师同学讨论，在讨论中解决问题，同时也能开拓自己的思路，提升自己思维的方式。最后，就是记忆，一些重要的化学式，化学反应，反应条件，特殊的性质，特殊的颜色，特殊的颜色，这些都应该记忆。多看书，钻研教材，在理解的基础上记忆是效果最好的。另外好好利用元素周期表，从中发现一些规律，这样记忆起来就更好了。
⑷ 学习了化学以后的心得和感受
第一：先来背会元素周期表源1到36号元素，最好连分子质量数也背下来！第二：课本后面那个盐类水解表也背下来，对电解，水解很有用，还能提高写化学式的应变能力，所以这个表也一定要熟悉。第三：收集化学式，把同类的化学式堆在一起。最后肯定就少不了看书做练习了！希望你化学成绩更上一层楼！
⑸ 化工培训心得1000字
为期一年的化工专业培训已顺利结束，一年来在安监总局的精心安排下、在化工大学专家教授的悉心辅导下，自己能够克服年龄偏大、家庭现实问题多等不利因素，自觉遵守学习班的各项规定，潜心学习、广泛交流、深入研究，圆满完成了化学类、化工类、设备与控制类、管理类等四个大类，20多门课程、1600多个学时的学习任务，三次深入工厂进行实习。
通过一系列的教学活动，使自己的化工专业基础知识得到了强化、视野得到了拓宽、利用专业知识分析安全生产问题的能力有了新的提高，为今后的安全监管工作奠定了坚实的基础，收到了较好的学习效果。现将主要情况交流如下：
一、学习基本情况
一是系统地学习无机化学、有机化学、高分子化学、高分子物理和安全化学等化学类基础课程。通过学习对无机物、有机物和高分子化合物的物理、化学性质、结构、反应类型、合成及制备，对它们有了全面的了解，掌握了结构决定性质这一基本原理，从而能够从微观的分子、原子结构来分析物质的危险性;掌握了物质的化学稳定性，一是看物质是否容易分解，二是看与它接触环境中的物质是否发生反应。从宏观热力学的稳定性来看就是看一个反应是放热反应还是吸热反应，如果是放热反应，就存在不安全因素;而动力学的稳定性主要表现在反应的速率，如果一个反应速度过快，就存在不稳定因素。这些知识为危险化学品的监管奠定了坚实的理论基础。
二是系统学习了化工单元操作(流体流动、传热、传质)、无机工艺、有机工艺、化学反应工程、聚合物反应工艺等化工类基础课程。通过学习掌握了化工生产中流体流动、传热、传质过程的基本原理，典型设备的构造和性能，能够简单地利用自然科学的原理解释和分析工程实际问题;了解了“三酸”、“两碱”、合成氨和甲醇等典型无机化学品的生产过程，对原料制备、反应过程及产品、典型设备、工艺控制条件和主要危险部位都有了全面了解;掌握了乙烯、丙烯、苯乙烯等典型的有机危险化学品生产工艺及其过程的危险性分析，对乙二醇、聚乙烯、聚丙烯等聚合物生产有了初步的了解;学习了化工过程中主要反应器类型、基本原理、主要结构，能够结合相应的工艺过程，对反应过程中的安全隐患进行初步分析。
三是完成化工机械基础、流体机械与过程装备、压力容器、危险与可操作性分析、安全系统工程与安全评价、设备失效分析等设备与控制类课程。通过学习对化工设备的材料选择，设备的受力分析、刚度、强度要求、设备疲劳裂纹萌生机理与规律、应力疲劳与应变疲劳、疲劳裂纹扩展规律、现代抗疲劳设计方法等内容有了一定的了解;掌握了风险的定义、识别，风险的后果和严重程度，风险分析的主要方法，能够较简洁的从全流程角度分析系统存在的隐患。
四是参加了三次化工企业实习。学习期间，我们先后到燕山石化炼油厂，湖北宜化合成氨厂、氯碱厂、电石厂，巴陵石化顺丁橡胶厂、己内酰胺厂，兖矿集团国宏化工、国泰化工和鲁南化肥厂，日照港、青岛海晶集团，烟台万华集团等企业进行了生产实习，了解了国内典型企业安全生产管理体系，主要的生产设备和工艺流程，做到了理论学习与实践的结合，促进了对理论知识的理解把握，并对化工生产企业的安全监管有了进一步的了解。
五是听取了十多场专题讲座。学习期间，总局危化司、中石化研究院、化工大学等单位的领导和专家就危险化学品监管、《指导意见》、安全生产许可、易制毒化学品监管、石化企业安全设计、厂址选择、危险与可操作性分析、制药企业安全生产等内容进行了专题讲座，使自己对国内外危险化学品监管形势、未来发展趋势和重点有了更深的了解，拓宽了思路、开阔了视野，为今后的安全监管工作打下了坚实的基础。
二、主要收获
(一)潜心学习理论、注重实践锻炼、化工专业知识得到强化。一年来，自己系统地学习化学、化工、设备和管理等相关内容，并能利用进厂实习的机会对所学的理论知识进行检验，并在实践中深化理论，更好的指导工作，通过这种从理论到实践，再从实践到理论的不断反复，每一次的反复都会得到深化和强化，为今后工作奠定了化工专业基础。
(二)广泛开展交流、深入进行思考、安全监管经验得到积累。这次培训的34名人员来自22个省、直辖市，既有总局、省直机关的，也有地、市机关的，既有机关处室的，也有一线的执法人员。自己在抓好课堂学习的同时，能够利用课余时间与兄弟单位的同志广泛开展执法交流，相互学习、取长补短，并能结合自身实际进行理性思考，积攒了宝贵的实践经验。
(三)全面收集资料、注重归纳分类、分析解决问题的能力得到提高。一年的脱产学习，对自己来说是个难得的机会，学校有得天独厚的资源条件，有老师、有专家、有网络、有图书馆，还有全国各地的安全系统的同行，自己能充分利用有利条件，全面收集与本职工作相关的书籍、资料，认真加以归纳分类，结合工作实际进行分析，使自己分析问题、解决问题的能力有了显著提高
⑹ 学习化学的心得体会
经常总结，分类比较好记，Fe Al Cu C Si Cl等，还有有机物甲烷 乙烯 乙炔 等然后多做推断题，公式自然就记住了，其他题目就不用说了